Способность связывать молекулу кислорода с гемовыми белками - это то, что имеет значение в обеих молекулах. Гемоглобин называется тетрамерным гемопротеином, а миоглобин называется мономерным белком. Гемоглобин систематически обнаруживается по всему телу, а миоглобин - только в мышечных тканях.
Гемоглобин изготовлен из белково-протезной группы и хорошо известен как переносчик кислородного пигмента. Это самая важная часть для поддержания жизни, так как она транспортирует кислород и углекислый газ по всему организму.
Миоглобин работает только на клетки мышц, получая кислород из эритроцитов и далее доставляя его к митохондриальной органелле клеток мышц. Впоследствии этот кислород используется для клеточного дыхания для создания энергии. В этой статье мы рассмотрим замечательные моменты, которые различают гемоглобин и миоглобин.
Сравнительная таблица
| Основа для сравнения | Гемоглобин | Миоглобин |
|---|---|---|
| Количество цепей | Гемоглобин имеет 4 цепи двух разных типов - альфа и бета, дельта, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина). | Он содержит отдельные полипептидные цепи. |
| Тип конструкции | Тетрамер | Мономер. |
| Персональный | Связывает CO2, CO, NO, O2 и H +. | Связывается с O2, плотно и крепко. |
| Их присутствие | Системно по всему телу. | В мышечных клетках. |
| Типы кривой | Сигмовидная кривая связывания. | Гиперболическая кривая. |
| Также известен как | Hb. | Миллибар |
| Роль | Гемоглобин транспортируется вместе с кровью по всему телу и переносит кислород. | Миоглобин поставляет кислород только мышцам, что полезно во время голодания кислорода. |
| Концентрация в крови | Высоко в РБК. | Низкий. |
Определение гемоглобина
Гемоглобин - это молекулы гемового белка, содержащиеся в эритроцитах, переносящие кислород из легких в ткани организма и возвращающие углекислый газ из тканей обратно в легкие.
Гемоглобин имеет меньшее сродство к связывающему кислороду, а его концентрация выше в эритроцитах (эритроцитах). Поэтому, когда кислород связывается с первой субъединицей гемоглобина, он превращается в четвертичную структуру белка и, таким образом, облегчает связывание других молекул.
В организме должен быть стандартный уровень Hb, который может варьироваться в зависимости от возраста и пола человека. Анемия - это состояние, при котором снижается уровень гемоглобина или эритроцитов в крови.
Структура гемоглобина
Гемоглобин содержит гемовую группу, которая является белком и удерживается нековалентно . Разница заключается в части глобина, которая имеет разное расположение аминокислот у разных животных.
« Гем » - это центральное железо, соединенное четырьмя пиррольными кольцами. Железо находится в форме иона трехвалентного железа, в то время как пиррольные кольца присоединены метиленовыми мостиками.
Глобин - белковая часть, представляет собой димер гетеродимера (альфа-бета), что означает, что четыре молекулы белка связаны, в которых могут присутствовать две альфа-глобулина и две другие цепи бета, дельта, гамма или эпсилон-глобулин, что зависит от тип гемоглобина. Эта цепь глобулина содержит «порфириновое» соединение, содержащее железо.
Гемоглобин (человек) состоит из двух альфа-субъединиц и двух бета-субъединиц, где каждая альфа-субъединица имеет 144 остатка, а бета-субъединица имеет 146 остатков. Помогает в транспортировке кислорода по всему организму.
Важность гемоглобина
- Придает цвет крови.
- Гемоглобин действует как носитель для переноса кислорода, а также углекислого газа.
- Он играет роль в метаболизме эритроцитов.
- Они действуют как физиологически активные катаболиты.
- Помогает в поддержании pH.
Типы гемоглобина
- Гемоглобин А1 (Hb-А1).
- Гемоглобин А2 (Hb-A2).
- Гемоглобин А3 (Hb-A3).
- Эмбриональный гемоглобин.
- Гликозилированный гемоглобин.
- Гетоглобин плода (Hb-A1).
Определение миоглобина
Миоглобин является разновидностью гемовых белков, служащих внутриклеточным хранилищем кислорода. Во время лишения кислорода связанный кислород, называемый оксимиоглобином, высвобождается из его связанной формы и далее используется для других метаболических целей.
Так как миоглобин имеет третичную структуру, которая легко растворяется в воде, в которой его свойства, которые экспонируются на поверхности молекул, являются гидрофильными, в то время как те молекулы, которые упакованы внутри молекулы, являются гидрофобными по природе. Как уже обсуждалось, это мономерный белок с молекулярной массой 16 700, что составляет одну четвертую от гемоглобина.
Структура миоглобина
Он состоит из не спиральных областей, от A до H, которые являются правосторонними альфа-спиралями, и 8 в количестве. Хотя структура миоглобина похожа на структуру гемоглобина.
Миоглобин также содержит белок под названием гем, который содержит железо и придает белкам красный и коричневый цвет. Он существует во вторичной структуре белка, имеющего линейную цепочку аминокислот. Он содержит одну субъединицу альфа-спиралей, а бета-листы и наличие водородной связи отмечают его стабилизацию.
Миоглобин помогает в транспортировке и хранении кислорода в мышечных клетках, который помогает во время работы мышц, обеспечивая их энергией. Кислород связывается с миоглобином более плотно, потому что венозная кровь объединяется прочнее, чем гемоглобин.
Миоглобин в основном содержится в мышцах, что полезно для организмов при дефиците кислорода. Киты и тюлени содержат большое количество миоглобина. Эффективность подачи кислорода ниже, чем у гемоглобина.
Важность миоглобина
- Миоглобин обладает сильным сродством к связыванию с кислородом, что позволяет ему эффективно хранить его в мышцах.
- Помогает организму в голодной ситуации с кислородом, особенно в анаэробной ситуации.
- Носите кислород к клеткам мышц.
- Также помогу в регулировании температуры тела.
Основные различия между гемоглобином и миоглобином
Обе молекулы обладают способностью связывать кислород, как обсуждалось выше, ниже приведены ключевые различия.
- Гемоглобин имеет четыре цепи двух разных типов - альфа и бета, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина) и образует структуру тетрамера, в то время как миоглобин содержит одну полипептидную цепь, так называемый мономер, хотя обе имеют центральный ион как железо и лиганд связываются как кислород.
- Гемоглобин связывается с O2, CO2, CO, NO, BPH и H +, тогда как миоглобин связывается только с O2.
- Он поставляет гемоглобин вместе с кровью системно по всему телу, в то время как миоглобин поставляет кислород только мышцам .
- Гемоглобин, который также известен как Hb, присутствует в большем количестве в эритроцитах, чем миоглобин, также известный как Mb .
- Гемоглобин транспортируется вместе с кровью во все части тела, также помогает в транспортировке кислорода; Миоглобин обеспечивает кислород только для мышц, что полезно, когда в крови много кислорода.
сходства
Оба содержат железосодержащий белок в качестве центрального металла.
Оба являются глобулярным белком.
Оба имеют лиганд в виде кислорода (O2).
Вывод
Таким образом, мы можем сказать, что гемоглобин и миоглобин одинаково и физиологически важны из-за их способности связывать кислород. Это были первые молекулы, трехмерная структура которых была обнаружена с помощью рентгеновской кристаллографии. Нарушения в составляющих могут привести к серьезным заболеваниям и расстройствам.
Гемоглобин и миоглобин различаются по сродству связывания с кислородом. Но их центральный ион металла такой же, как и те же лиганд-связывающие молекулы. Они оба важны для тела, так как без них невозможно представить жизнь
Нет похожих сообщений.
